Амилаза - что это такое? Норма амилазы в крови. Амилаза общая в сыворотке Что такое амилаза в биохимическом анализе
α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).
Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.
Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:
1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.
2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:
- по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
- по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.
3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.
4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :
Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин
Мальтоза + Н 2 О 
2 Глюкоза
Глюкоза + АТФ 
Глюкозо‑6‑Ф + АТФ
Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН
Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.
В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.
Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"
Принцип
α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.
Нормальные величины
Влияющие факторы
Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.
Клинико‑диагностическое значение
Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.
Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.
- < Назад
В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .
Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.
Что такое фермент? Как работают ферменты?
Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.
Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.
Амилаза крови
Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.
В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.
Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.
Норма амилазы крови
Повышение амилазы крови
Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:
- в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
- при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
- при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
- острая вирусная инфекция – свинка
- алкогольная интоксикация
- внематочная беременность
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
- при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
- при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
- при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
- острый аппендицит
- кишечная непроходимость
- алкогольная интоксикация
- кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
- при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
Снижение амилазы крови и мочи
Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.
Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.
Как сдать анализ на амилазу?
Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.Липаза
Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .
Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.
Норма липазы крови
В моче здорового человека липаза отсутствует!
Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.
Когда липаза крови повышена?
При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:- острый панкреатит
- различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
- холестаз
- прободение язв
- болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
- прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Когда уровень липазы крови понижен?
Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.Как подготовится к анализу на липазу?
Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения. Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови
Диагностическое значение изоформ ЛДГ
Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.
ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.
ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.
Норма ЛДГ у здоровых людей:
Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.
Причины повышенной ЛДГ крови
Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:- инфаркт миокарда
- острый гепатит (вирусный, токсический)
- раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
- травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
- острый панкреатит
- патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
- гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
Как сдать анализ на ЛДГ?
Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)
Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови
Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.
АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.
Причины высокого АлАТ (АлАТ)
Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:- острый гепатит
- механическая желтуха
- введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
- распад большой опухоли
- рак печени или метастазы в печени
- обширный инфаркт миокарда
- травматические повреждения мышечной ткани
При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .
Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?
Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)
AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.
Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)
Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.
При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.
Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?
Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:- гепатиты
- некроз печени
- цирроз
- рак печени и метастазы в печени
- инфаркт миокарда
- наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
- гепатоз
- холестаз
Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).
Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.
Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени
Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.
Щелочная фосфатаза (ЩФ)
Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.Норма щелочной фосфатазы крови
Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите
Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?
Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.
Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.
Амилаза – это фермент (природный катализатор химических реакций), который входит в группу ферментов поджелудочной железы, один из составных компонентов панкреатического сока. Его основной функцией является активное участие в процессе пищеварения, расщепление углеводов.
Наряду с амилазой в панкреатический сок входит липаза (расщепляет жиры) и протеаза (расщепляет белки).
У здорового человека содержание амилазы в крови очень низкое. Она может циркулировать в крови в незначительных количествах из-за обновления клеток поджелудочной железы и слюнных желез. Также малые концентрации данного фермента можно встретить в яичниках, бронхах, кишечнике и скелетной мускулатуре.
По своей структуре амилаза имеет три подвида: , бета-амилаза и гамма амилаза. Каждый из ферментов обладает своими особенностями и локализацией. Широкое применение в клинической практике получило определение именно альфа-фермента, так как она играет важную роль в процессе пищеварения.
Амилаза в крови определяется в следующих случаях:
- при подозрениях на заболевания, сопряженные с острым или хроническим поражением поджелудочной железы (панкреатит);
- при контроле терапии онкологических заболеваний, затрагивающих поджелудочную железу;
- при удалении желчных камней из протоков для контроля осложнений.
Биохимический анализ крови на амилазу проводится с помощью колориметрического кинетического метода. Для анализа осуществляется забор небольшого объема венозной крови. Перед тестом рекомендуется не потреблять пищу минимум за восемь часов до исследования, а также воздержаться от физических и эмоциональных напряжений.
Стоит отметить, что анализ может показать некорректные результаты при беременности, приеме некоторых препаратов (оральных контрацептивов, ибупрофена, наркотических анальгетиков и др.) и при повышенном холестерине.Норма
Норма содержания амилазы в крови слабо изменяется в зависимости от возраста и одинаковы у мужчин и женщин. Единицей измерения концентрации данного фермента является Ед/л, что считается ненормированной величиной. По этой причине перед интерпретацией результатов анализа необходимо проконтролировать референсные значения непосредственно в той лаборатории, в которой будет осуществляться исследование. В таблице 1 и 2 представлена норма содержания амилазы и панкреатической амилазы соответственно.
Таблица 1. Амилаза крови, нормальные значения
Таблица 2. Панкреатическая амилаза, нормальные значения
Амилаза повышена
Амилаза крови может быть повышена по следующим причинам:
- Острый панкреатит. Это очень опасное заболевание с возможным летальным исходом. Оно характеризуется тяжелым воспалительным процессом поджелудочной железы, которое приводит к поражению органа собственными ферментами. Активность амилазы в данном случае повышается в 6 – 10 раз. Уровень фермента начинает возрастать уже через 2 – 12 часов после непосредственного поражения поджелудочной железы и оставаться на очень высоком уровне до пяти дней. Но, стоит отметить, что завышенный показатель фермента не всегда отражает тяжесть заболевания, так как могут поражаться центры, ответственные за синтез амилазы, что приведет к ее нормальному содержанию.
- Хронический панкреатит. При данном заболевании происходит умеренное повышение амилазы. Длительное протекание болезни также приводит к поражению центров секреции фермента, и содержание амилазы приходит в норму. Среди источников появления заболевания основным является алкоголизм (распространен среди мужчин, реже среди женщин).
- Физическое повреждение поджелудочной железы приводит к разрушению клеток и выделению фермента в кровь, что отражается на анализе.
- Онкологические заболевания поджелудочной железы.
- Закупорка панкреатических протоков (посредством камня либо рубца).
- Хирургические вмешательства в районе брюшной области.
- Аппендицит острого характера.
- Разрыв аневризмы аорты (истончение стенки вены или аорты).
Если амилаза повышена, то лечение должно быть ориентировано на источник заболевания. Стоит отметить, что поскольку любые отклонения содержания фермента от нормы могут повлечь за собой неприятные последствия, расшифровкой результатов анализа и назначением лечения должен заниматься врач.
- Стоит значительно понизить физические нагрузки, соблюдать строгий постельный режим.
- При инфекционных проявлениях заболевания (в случае, когда недостаточность поджелудочной железы вызвана инфекциями) стоит ограничить общение, желательно лечь в больницу для врачебного контроля.
- Необходимо высыпаться, сон должен продолжаться не менее восьми часов в сутки.
- При повышенной амилазе важно сформировать правильный рацион, исключив из него алкоголь, шоколад, кофе, острую и кислую пищу.
- Стоит разделить приемы пищи на несколько небольших порций, данная стратегия позволит уменьшить нагрузку на пищеварительную систему.
Пониженные показатели
Уровень фермента в крови может быть понижен вследствие:
- снижения активности поджелудочной железы по различным причинам;
- некоторых заболеваниях печени (гепатит в тяжелой форме);
- муковисцидоза поджелудочной железы (характеризуется поражением некоторых желез);
- хирургического удаления поджелудочной железы.
Стоит отметить, что низкое содержание амилазы в крови является нормой в первое полугодие жизни новорожденных. О данной особенности необходимо помнить при формировании рациона питания детей, так как неправильное кормление может спровоцировать осложнения. Не стоит прибегать к народным средствам без консультации с врачом.
Для нормализации уровня амилазы в случае ее пониженного содержания и детям, и взрослым рекомендуется формирование бескрахмальной диеты. Данная терапия помогает значительно уменьшить нагрузку на желудочно-кишечный тракт, а значит, и понизить расход фермента для переваривания.
У женщин при беременности амилаза чаще всего повышена. С одной стороны, это может свидетельствовать о нормальном вынашивании ребенка, но с другой, такое содержание фермента может скрывать затаившееся заболевание. Несмотря на то, что амилаза повышена или снижена, женщинам в положении настоятельно рекомендуется проходить обследование крови, регулярно сдавать анализы и консультироваться с врачом. Важно, что формировать курс терапии для беременных женщин стоит с особой осторожностью, так как это может сильно повредить здоровью и вызвать в будущем отклонения у плода. Как амилаза, так и норма других ферментов и показателей крови должна строго контролироваться у женщин при беременности.
Амилаза вырабатывается железистыми клетками поджелудочной железы и входит в состав панкреатического сока.
Альфа амилаза в составе панкреатического сока расщепляет сложные вещества, в частности, сложные углеводы. Именно поэтому она является показателем патологии поджелудочной железы.
Фермент амилаза имеет большое значение для организма человека.
Альфа-амилаза в крови выполняет следующие функции:
- Расщепление крахмала в процессе переваривания пищи. Этот процесс начинается уже в полости рта, за счет того, что амилаза присутствует в составе слюны. Крахмал превращается в более простые вещества, которые называются олигосахариды;
- Усвоение углеводов в организме;
- Расщепление гликогена до глюкозы, которая является основным энергетическим запасом. Именно она обеспечивает все клетки и органы энергией, необходимой для их жизнедеятельности.
Фермент амилаза очень важна для правильной работы пищеварительной системы, поэтому исследование ее уровня чаще всего назначается при наличии подозрений на заболевания и нарушения работы органов ЖКТ.
При отсутствии какой-либо патологии амилаза должна находиться только в кишечнике. Однако при возникновении различных заболеваний она попадает в кровоток.
Показания к проведению анализа
Амилаза является показателем развития воспалительных и эндокринных заболеваний человека. Основными показаниями для проведения исследования крови на амилазу являются:
- Подозрение на острый панкреатит
(воспаление поджелудочной железы). Анализ проводится в том случае, если имеются такие симптомы:
- Тошнота;
- Рвота;
- Учащенный жидкий стул;
- Боль в животе, чаще опоясывающая;
- Общая слабость.
- Обострение хронического панкреатита . Жалобы как при остром течении заболевания;
- Гепатит
(воспаление паренхимы печени). Признаки заболевания:
- Тянущие боли в правом подреберье;
- Гепатомегалия (увеличение размеров печени);
- Горечь во рту;
- Тошнота;
- Слабость.
Вас заинтересует:
Подготовка к исследованию
Для определения уровня амилазы назначается биохимический анализ крови. Чтобы результат был достоверным, необходимо правильно подготовится.
- За несколько суток до проведения исследования нужно отказаться от жирной, жареной и острой пищи;
- Накануне забора крови следует отказаться от употребления чая и кофе. Рекомендуется в течение этого дня пить только чистую негазированную воду;
- Если пациент принимает какие-либо препараты, то необходимо проконсультироваться с врачом о возможности перерыва в лечении на момент проведения лабораторного исследования;
- За сутки отказаться от занятий спортом, так как чрезмерные физические нагрузки искажают показатели;
- Избегать стрессов и эмоциональных волнений;
- За сутки до проведения анализа отказаться от употребления алкогольных напитков;
- Утром в день сдачи крови нельзя кушать, так как исследование проводится на голодный желудок. Допускается только питье воды в небольшом количестве (не более 200 миллилитров).
Забор крови на амилазу осуществляется в процедурном кабинете. Пациент должен прийти рано утром и строго натощак.
- Подготовить место пунктирования (забора крови). Как правило, это локтевой сгиб руки. Если необходимо освободить руку от одежды;
- Наложить венозный жгут на предплечье, попросить пациента «поработать» кулаком;
- Обработать кожные покровы раствором антисептика (спирт медицинский);
- Ввести иглу и набрать в пробирку или шприц необходимое количество крови;
- По окончании манипуляции приложить ватный шарик смоченный спиртом к ранке, согнуть руку в локтевом суставе и оставаться в таком положении 10 минут. Это необходимо для остановки кровотечения.
Кровь, которую взяли у пациента отправляют в лабораторию. Там в нее добавляют углеводы, и определяют время их расщепления. Основываясь на этом показателе, и проводится расшифровка результата.
В норме в крови находится незначительное количество амилазы, что связано с целостностью клеток поджелудочной железы.
Следует помнить, что расшифровать результат может только врач, учитывая все факторы.
Норма амилазы в крови
Следует помнить, что в крови принято выделять 2 вида данного фермента. Это панкреатическая и альфа-амилаза. Соответственно и нормы у них разные. В каждой лаборатории показатели могут несколько отличаться, так как используются различные реактивы. Поэтому в бланке с результатом есть столбец, в котором указаны границы нормы данной лаборатории. Однако существуют общепринятые нормы показателей, основанные на данных независимой лаборатории.
Таблица нормы альфа-амилазы (общей амилазы в крови) у взрослых и детей:
Нормы панкреатической амилазы, входящей в состав альфа амилазы, представлены в таблице:
Причины отклонений
Отклонение от нормы как в большую, так и в меньшую сторону является признаком возникновения или длительного течения определенных заболеваний, в частности желудочно-кишечного тракта.
Альфа амилаза повышена
Повышение панкреатической и альфа-амилазы может возникнуть при наличии следующих состояний:
- Острый и хронический панкреатит. В этом случае клетки органа продуцируют амилазу в большем количестве, чем это необходимо;
- Опухолевые и кистозные изменения тканей органа, а также наличие конкрементов в протоках желчного пузыря. В этом случае возникает вторичное воспаление, которое способствует увеличенной продукции амилазы. Показатели повышаются до 200 Ед/л;
- Сахарный диабет. Это заболевание характеризуется нарушением обмена углеводов. В этом случае часть амилазы направляется в кровь и не выполняет своих прямых обязанностей, то есть не участвует в расщеплении углеводов;
- Перитонит – воспаление брюшины. Это процесс способствует распространению воспаления на все органы брюшной полости, в том числе и на поджелудочную железу;
- Эпидемический паротит – воспаление слюнных желез. Оно способствует незначительному повышению показателей;
- Почечная недостаточность. Как известно, амилаза покидает организм человека через почки. Однако при нарушении их функционирования этот фермент не полностью выводится из крови, что приводит к росту его показателей;
- Внематочная беременность;
- Травмы живота;
- Злоупотребление алкогольными напитками тоже может привести к повышению показателей;
- Употребление «неправильной» пищи, то есть жирных, копченых, жареных, соленых блюд в большом количестве.
Пониженное содержание амилазы
Понижение концентрации альфа-амилазы имеет диагностическое значение.
Причинами понижения альфа-амилазы в крови могут стать:
- Панкреонекроз – отмирание значительной части поджелудочной железы;
- Острый или хронический гепатит. Это состояние провоцирует нарушение обменных процессов, в том числе и углеводного. При этом поджелудочная железа со временем снижает количество вырабатываемых ферментов;
- Цирроз печени;
- Опухолевый процесс в поджелудочной железе. Сюда относятся только те опухоли (злокачественные), которые приводят к изменению тканей органа. В этом случае измененные ткани не могут вырабатывать фермент;
- Резекция (удаление) значительной части поджелудочной железы.
Амилаза и панкреатит
Как известно, амилаза является маркером заболеваний поджелудочной железы, а точнее панкреатита. Однако, следует отметить, что причиной незначительного повышения показателей может быть любое воспаление органов желудочно-кишечного тракта.
Явным признаком воспаления тканей поджелудочной железы является значительное увеличение показателей альфа амилазы, в первую очередь панкреатической.
В том случае, если показатели панкреатической амилазы выше нормы в 6 – 10 раз, то это свидетельствует о развитии сильного воспаления в органе. То есть при наличии соответствующих симптомов диагностируется острый панкреатит или же обострение хронического процесса.
Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.
Где синтезируется?
Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.
Уровень амилазы: анализ
Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.
Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.
Когда назначается анализ?
Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:
- Острый или хронический панкреатит в период обострения.
- Панкреонекроз очаговый.
- Онкология поджелудочной железы.
- (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
- Острый аппендицит.
- Почечная недостаточность.
- Желудочные кровотечения.
- Кишечная непроходимость.
- Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
- СПИД.
- Вирусный гепатит.
- Паротит.
- Саркоидоз.
- Брюшной тиф.
- Травмы брюшной полости (верхнего отдела).
Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.
При каких состояниях повышается амилаза в крови?
Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.
В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:
- Гиперсекреция панкреатического сока.
- Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
- Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
- Травмы поджелудочной железы.
- Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.
Диастаза мочи
При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.
Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.
Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче
При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.
Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.
Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:
В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.
Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?
Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.
Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.
