Амилаза - что это такое? Норма амилазы в крови. Альфа амилаза: функции, норма активности, анализы, патология Анализ на α-амилазу

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

• по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
• по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н 2 О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

• < Назад

Амилазы (устаревшее название - диастазы) - это ферменты, гидролитически расщепляющие (крахмал, гликоген); присутствуют в тканях животных, растений и в микроорганизмах. По характеру действия различают альфа, бета и гамма амилазы. При распаде полисахаридов (см.) под влиянием α-амилаз образуются декстрины; β-амилаза отщепляет от молекулы полисахарида дисахарид мальтозу, γ-амилаза - глюкозу.

В норме амилазы содержатся в небольшом количестве в моче (16-64 ед.). При заболевании поджелудочной железы или печени содержание амилазы в моче достигает 128 ед. и более. Диагностическое значение может иметь и определение содержания амилазы в . См. также .

Наиболее изучены α- и β-амилазы, молекулярный вес которых составляет примерно 45 000.

Амилазы (синоним диастазы) - ферменты, гидролитически расщепляющие крахмал, гликоген и некоторые продукты их частичного распада. Амилазы широко распространены у животных, растений и микроорганизмов и играют важную роль в углеводном обмене.

Различают эндоамилазы (альфа-амилазы) и экзоамилазы (β- и ү-амилазы). Альфа-амилазы расщепляют молекулы гликогена и крахмала на различные α-декстрины. β-амилазы отщепляют от нередуцирующих концов молекул гликогена и крахмала мальтозу, а ү-амилазы - глюкозу; вторым продуктом при действии β-амилазы и ү-амилазы являются высокомолекулярные β- и ү-декстрины.

Активность α-амилазы определяют по изменению окраски полисахарида йодом (различные модификации метода Вольгемута), а активность β- и ү-амилазы - по образованию мальтозы и глюкозы соответственно. Все амилазы были получены в кристаллическом виде. Оптимум рН альфа-амилазы лежит при рН = 6-7, в кислой среде она инактивируется. Действие альфа-амилазы активируется хлористым натрием и тормозится этилендиаминтетраацетатом.

Оптимум рН β- и ү-амилазы лежит при рН=3- 5; в нейтральной среде они инактивируются. Действие β- и ү-амилазы тормозится n-хлормеркуробензоатом и другими сульфгидрильными ядами. Альфа-амилаза является металлоферментом, в ее состав входит Са и Zn. Из различных альфа-амилаз животных и человека наибольшей активностью обладают альфа-амилазы поджелудочной железы и слюнных желез (слюнная альфа-амилаза ранее называлась птиалином).

Определение альфа-амилазы в сыворотке крови и в моче используется в целях диагностики. При заболеваниях, связанных с нарушением функции печени, активность α-амилазы снижается, а при остром панкреатите резко повышается (в 10-30 раз). ү-амилаза отсутствует в органах человека при генерализованном гликогенозе. Применение дрожжевой ү-амилазы очень эффективно при некоторых заболеваниях у детей, связанных с непереносимостью крахмала и мальтозы. См. также Ферменты.

α-Амилаза – гидролитический фермент, разлагает крахмал и гликоген до мальтозы. Работа фермента осуществляется за счет гидролиза α-1.4-связей углеводов, состоящих из единиц α–D-глюкозы. Результатом является образование декстранов, мальтозы и нескольких молекул глюкозы. α-Амилаза продуцируется главным образом поджелудочной железой (Р-тип) и незначительно слюнными железами (S-тип), но обнаруживается также и в других тканях (тонкий и толстый кишечник, скелетная мускулатура, яичники). У лошадей амилаза представлена, в основном, β–фракцией.

Фермент выводится почками. Следовательно, увеличение сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче. Однако амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы, поэтому не проходит через почечные клубочки, тогда содержание её в сыворотке возрастает (макроамилаземия), а в моче наблюдается нормальная активность амилазы.

Показания к назначению исследования :

• Болезненность при пальпации живота;
• Подозрение на патологию поджелудочной железы.

Единица измерения : Ед/л (u /l )
Референтные интервалы :

Принцип метода .

α-Амилаза катализирует гидролиз 2-хлор-4-нитрофенил-мальтотриозида (CNP-G3) в 2-хлор-4-нитрофенол (CNP). Активность фермента определяется по скорости образования 2-хлор-4-нитрофенола, оптическая плотность которого измеряется при 405 нм

CNP – G3 → CNP + мальтотриоза

Факторы, искажающие результат :

• Гемолиз образца (гемоглобин 2,5 г/л);
• Факторы, повышающие результат:
  фуросемид, тиазидные диуретики;
  эстрогены, циметидин, сульфонамиды, тетрациклины;
• Факторы, понижающие результат:
  анаболические стероиды;
  липемия;
  ЭДТА, цитрат, фториды, оксалаты

Интерпретация результатов :

Анализы амилазной активности в сыворотке и моче широко используются в диагностике заболеваний поджелудочной железы, таких как острый и хронический панкреатит. Гиперамилаземия может также быть вызвана почечной недостаточностью, острой абдоминальной болью, опухолями легких и яичников, поражениями слюнных желез, макроамилаземией, диабетическим кетоацидозом, болезнью желчных путей, церебральной травмой и лекарствами (опиатами).

Клинический диагноз не должен основываться на результатах отдельного теста, он должен согласовываться с результатами клинических и лабораторных данных.

Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.

Основная ответственность за продукцию α-амилазы лежит на поджелудочной железе, несколько меньше она вырабатывается слюнными железами, открывающимися в ротовую полость, где начинается переваривание углеводов. Кроме этого, высокая амилолитическая активность замечена за другими органами: кишечником, маточными трубами, печенью, жировой тканью, почками, легкими. Углеводы, минуя желудок (там они не расщепляются, амилазу слюны нейтрализует кислая среда желудка), попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы под действием ферментов (амилаза, мальтаза, лактаза) дойти до уровня простого сахара – глюкозы. Следует заметить, что панкреатическая амилаза более активна, чем слюнная, и способности ее выше: она может расщеплять сырой крахмал, который не подвергался термической обработке . Распавшись на моносахариды сложные сахара, таким образом, смогут преодолеть капилляры ворсинок кишечника и по воротной вене направиться в печень (более 50%), а также (меньше половины) разнестись по клеткам организма, доставляя им энергетический ресурс.

трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы

Анализ на α-амилазу

Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).

Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.

В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:

• Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех .
• Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
• Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.

Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:

1. У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
2. У взрослых (независимо от пола) – до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).

Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:

• До года – до 105U/l;
• До 16 лет – до 160U/l;
• У взрослых мужчин и женщин – до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.

Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.

Реакция поджелудочной железы

Опираясь на нормы амилазы в крови и в моче, после лабораторного исследования, можно заниматься установлением диагноза, в большинстве случаев подозрения в отношении панкреатита оправдываются.

Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:

• От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
• Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
• Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .

Разумеется, амилаза повышена будет и в случае обострения хронического панкреатита, правда, процесс развивается не столь бурно и ферменты ведут себя более спокойно.

Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:

• Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
• Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
• Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, перитонит и др.);
• (в случае ацидоза);
• Тяжелые нарушения функции почек;
• Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
• Отравление метиловым спиртом;
• Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.

Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.

Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.

Клиницисты отмечают, что увеличение активности фермента в крови сопровождается параллельным его повышением в моче, однако при затихании процесса картина несколько меняется: в крови амилаза снижается, в то время как в моче она продолжает оставаться на высоком уровне еще неделю.

Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Где синтезируется?

Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Уровень амилазы: анализ

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Когда назначается анализ?

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

1. Острый или хронический панкреатит в период обострения.
2. Панкреонекроз очаговый.
3. Онкология поджелудочной железы.
4. (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
5. Острый аппендицит.
6. Почечная недостаточность.
7. Желудочные кровотечения.
8. Кишечная непроходимость.
9. Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
10. СПИД.
11. Вирусный гепатит.
12. Паротит.
13. Саркоидоз.
14. Брюшной тиф.
15. Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

При каких состояниях повышается амилаза в крови?

Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

1. Гиперсекреция панкреатического сока.
2. Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
3. Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
4. Травмы поджелудочной железы.
5. Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

Диастаза мочи

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.

Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?

Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.

Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.